«Први кораци гликолизе
Први ензим који се користи у другој фази гликолизе је глицералдехид 3-фосфат дехидрогеназа; дехидрогеназе су ензими који катализују пренос редукционе снаге са редукционог молекула који оксидује у други молекул који се редукује (редокс реакција). Супстрати овог ензима су НАД (никотидамид аденин динуклеотид) и ФАД (флавин аденин динуклеотид).
У овом кораку дехидрогеназа катализује претварање глицералдехид 3-фосфата у 1,3-бисфосфоглицерат: на истом каталитичком месту алдехидна група се оксидује у карбоксил са последичном редукцијом НАД + у НАДХ, а затим је карбоксилна група способна да формира анхидридну везу са ортофосфатом. Први процес је веома ексергонски (ослобађа енергију), док је други веома ексергонски (захтева енергију); да нема каталитичког места, глобална реакција се не би догодила: прва реакција би се догодила са ослобађањем енергије која би се распршила као топлота и која, стога, не би била употребљива за формирање анхидридне везе.
Након формирања 1,3-бисфосфоглицерата, ензим наставља своју почетну структуру и спреман је да делује на нови супстрат.
Затим долази фосфоглицерат киназа који омогућава пренос фосфорила из 1,3-бисфосфоглицерата у молекул АДП; добили смо АТП (по један АТП за сваки молекул глицералдехид 3-фосфата, дакле, два АТП-а за сваки иницијални молекул глукозе) који компензује потрошњу енергије прва фаза гликолизе.
Арсенатни анион (АсО43-) утиче на гликолитички пут јер може заменити фосфат у првој реакцији друге фазе гликолизе, дајући 1-арсенио 3-фосфоглицерат који је веома нестабилан и чим се ослободи каталитичког хидролизује ослобађајући „арсенат који се враћа у промет. Због тога арсенат имитира деловање фосфата и улази у каталитичко место: у присуству арсената, реакција која производи АТП (од 1,3-бисфосфоглицерата до 3-фосфоглицерата) се не одвија јер се 3-фосфат глицералдехид се директно претвара у 3-фосфоглицерат; без АТП-а, ћелије умиру (тровање арсеном).
У трећој реакцији оксидативне фазе, 3-фосфоглицерат се претвара у 2-фосфоглицерат дејством фосфоглицерат мутаза; реакција укључује интермедијер 2,3-бисфосфоглицерата.
У следећем кораку, ензим интервенише енолаза који је у стању да катализује елиминацију молекула воде из угљеничног скелета 2-фосфоглицерата, чиме се добија пиривирани фосфоенол (ПЕП);
ПЕП има велики потенцијал за пренос фосфорила: преноси се дејством ензима пируват киназа, фосфорил у АДП да би се добио АТП, у петом кораку друге фазе, при чему се добија пируват.
2-фосфоглицерат и 3-фосфоглицерат имају ниску преносну моћ фосфорила, па се за добијање АТП из ових молекула 3-фосфоглицерат претвара у 2-фосфоглицерат током гликолизе, јер се добија из овог другог. врсте са високим преносним потенцијалом.
Пре него што наставимо, отворимо заграде на 2,3-бисфосфоглицерату; ово последње је присутно у свим ћелијама у којима се гликолиза јавља у врло ниској концентрацији (то је међупродукт треће реакције друге фазе гликолизе). У еритроцитима, с друге стране, 2,3-бисфосфоглицерат има стационарну концентрацију од 4-5 мМ (максимална концентрација) јер поседују ензимско наслеђе које има задатак да га произведе; у еритроцитима постоји одступање од гликолизе да би се произвео 2,3-бисфосфоглицерат: 1,3-бисфосфоглицерат се претвара у 2,3-бисфосфоглицерат дејством бисфосфоглицерат мутаза (еритроцит) и 2,3-бисфосфоглицерат, дејством бисфосфоглицерат фосфатаза (еритроцит) постаје 3-фосфоглицерат. Затим се у еритроцитима део 1,3-бисфосфоглицерата добијеног гликолизом претвара у 2,3-бисфосфоглицерат који се затим враћа на гликолитички пут као 3-фосфоглицерат; при томе, трећи корак оксидативне фазе гликолиза из које се добија АТП. Количина изгубљеног АТП-а је цена коју је еритроцит спреман да плати да задржи концентрацију 2,3-бисфосфоглицерата која је овим ћелијама потребна јер утиче на способност „хемоглобина да веже“ кисеоник.
Видели смо да се у првој реакцији друге фазе гликолизе НАД + редукује у НАДХ, али је неопходно да се, након добијања пирувата, НАДХ поново претвори у НАД +: то се дешава млечном ферментацијом (добија се лактат) или алкохолном ферментацијом (пируват декарбоксилаза која декарбоксилира пируват и дехидрогеназа која формира етанол долазе у обзир); ферментације не укључују кисеоник (анаероби).
Због млијечне ферментације, млијечна киселина, ако се не збрине на одговарајући начин, накупља се у мишићима и ослобађајући Х +изазива нехотичну контракцију мишића и, према томе, грчеве; мишић под јаким стресом може досећи и минимални пХ од 6,8.
Кроз Цори циклус, део умора мишића се преноси у јетру када је мишић преоптерећен. Претпоставимо да мишић ради без снабдевања кисеоником (погрешна претпоставка): ако мишић ради умерено, АТП потребан за контракцију обезбеђује се искључиво гликолизом.Ако се активност мишића повећава и потребан је додатни АТП, мора се убрзати аеробни метаболизам, претварајући тако одложени лактат у глукозу. У стварности, мишић користи аеробни метаболизам: ако је кисеоник доступан, мишиће које експлоатише, пре свега, АТП који се добија аеробним метаболизмом, а када нема више кисеоника, анаеробни метаболизам се убрзава кроз Цори циклус. Овај циклус претпоставља да се лактат преноси из мишића у јетру, гдје се трошењем енергије производи више глукозе и враћа у мишић. Кроз овај циклус, дио АТП -а који се троши у мишићима опскрбљује јетра која кроз процес глуконеогенезе може произвести глукозу коју мишић може искористити за добијање АТП -а.
До сада описани метаболизам глукозе не укључује кисеоник, али аеробни метаболизам глукозе омогућава добијање 17-18 пута веће количине АТП-а од оне добијене гликолитичким путем, дакле, када ћелија има могућност избора између аеробног и ед. анаеробе, фаворизује прве.
У аеробном метаболизму, пируват улази у митохондрије где се подвргава трансформацији и на крају се добија угљен -диоксид и вода; на овај начин се добија 34 молекула АТП за сваки молекул разграђене глукозе.
