ПРОТЕИНИ И АМИНОКИСЕЛИНЕ РАЗГРАНАТОГ ЛАНЦА

Протеини

Протеини су полимерни молекули састављени од више од 100 амино киселине везани пептидним везама (краћи ланци аминокиселина називају се полипептиди или пептиди); структура протеина може бити мање -више дуга, пресавијена на себе и фиксирана за друге молекуле (фактори који одређују њихову сложеност и карактеришу њихову биолошку функцију). Ове структуре се могу класификовати на: примарну структуру, секундарну структуру (α-спирала и β-лист), терцијарну структуру и квартарну структуру.

Функције протеина

У природи протеини обављају многе функције, а најпознатија је несумњиво структурна; само помислите да је свака ткивна матрица нашег организма заснована на костуру или полимерном мозаику формираном од пептида (нпр. Мишићна влакна, коштани матрикс, везивно ткиво и, са одређене тачке гледишта чак и крв).
Ништа мање није важна функција биорегулације и хемијског / хормонског посредовања, у ствари протеини су основни састојци оба ензима и многих хормона.
Протеини у крви такође обављају веома важну транспортну функцију; то је случај хемоглобина (транспорт кисеоника), трансферина (транспорт гвожђа), албумина (транспорт молекула липида) итд.
Увек у крвотоку, протеини се показују корисним као имунолошка одбрана; они чине АНТИТЕЛА, есенцијалне молекуле које производе лимфоцити и који су корисни у одговору тела на патогене.
Коначно, протеини - али тачније аминокиселине - могу се користити у енергетске сврхе кроз хепатичку неоглукогенезу и дати 4 килокалорије (кцал) по граму. То је прилично компликован процес који трансаминацијом и деаминацијом омогућава телу да производи глукозу у хипогликемијским условима (вероватно изазваним постом, нарочито интензивним и / или продуженим мишићним напором, неповољним патолошким или клиничким стањима итд.). Неоглукогене аминокиселине такође могу бити кетогене па њихова конверзија одређује ослобађање молекула киселине званих кетонска тела.
НБ. Енергетска функција протеина треба да буде маргинална и подређена оној шећера и масти.

Аминокиселине

Аминокиселине су квартерни молекули састављени од угљеника, водоника, кисеоника и азота. Познато је више од 500 типова и њихова комбинација разликује безброј облика пептида. Обичних, Л-аминокиселина, има 20: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагинска киселина, цистеин, глутаминска киселина, глутамин, глицин, хистидин, изолеуцин, леуцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин и валин. Из метаболизма потоњег могуће је добити широк спектар НЕ-обичних или повремених аминокиселина које углавном сачињавају хормоне, ензиме или посредне молекуле (карнитин, хомоцистеин, креатин, таурин итд.).
Међу обичним аминокиселинама, тело НЕ МОЖЕ да синтетише неке и назива се БИТНО; за одраслог мушкарца постоји 9: фенилаланин, леуцин, изолеуцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Код деце, има их укупно 11; горе наведеном се додаје: хистидин и аргинин.
Друге класификације аминокиселина су: засноване на поларитету њихових бочних ланаца (неутрални поларни, неутрални поларни, кисели набој, базни набој) или на основу врсте радикалне групе (хидрофобна, хидрофилна, кисела, базична, ароматична).

Аминокиселине разгранатог ланца

Међу есенцијалним постоје и три аминокиселине зване разгранати ланац (БЦАА): леуцин, изолеуцин и валин; посебност која разликује аминокиселине разгранатог ланца од других представљена је различитим метаболичким путем производње енергије.
Као што је већ објашњено, након трансаминација-деаминације, већина аминокиселина може бити предодређена за неоглукогенезу и ући у Кребсов циклус у облику оксалоацетат мрзите пируват. На крају, да постоји стварна потреба, неке од аминокиселина присутних у крвотоку би ушле у хепатоците јетре и изашле у облику глукозе; за аминокиселине разгранатог ланца то није случај. У поређењу са осталим, БЦАА су молекули које мишићи могу ДИРЕКТНО користити, а ова посебност их чини много ефикаснијима у директној производњи енергије и у конверзији за реконституцију резерви гликогена; није потребно ни спомињати да, ако је организам довољно нахрањен, катаболизам разгранатих аминокиселина представља готово ирелевантан неоглукогени део; глукоза УВИЈЕК остаје примарни извор енергије, стога, у увјетима ДОВОЉНЕ гликемије и резерви гликогена, чак ни за вријеме уобичајених спортских перформанси нема разлога за страх да је мишићу потребан вишак аминокиселина разгранатог ланца.